Les toxines de scorpion

Les toxines des venins de scorpion sont des polypeptides constitues: 1) de 60-70 residus d'acides amines, reticules par quatre ponts disulfures dans le cas des toxines actives sur les canaux Na + voltage-dependants des cellules excitables; 2) de 30-40 residus d'acides amines reticules par trois ponts disulfures pour les toxines bloquant divers K + actives par le calcium ou le voltage. Plusieurs de ces molecules ont ete a ce jour caracterisees dans des venins de differentes especes de scorpion, tant sur le plan chimique que biologique. Du fait de leurs tres fortes affinites pour leur cible biologique, elles constituent d'excellents ligands pour l'etude pharmacologique ou la localisation de ces canaux. Des structures tridimensionnelles de ces toxines ont ete resolues et leur comparaison entre elles montre l'existence d'un motif structural conserve. Ce motif structural est egalement present dans les defensines, peptides de taille similaire produits dans l'hemolymphe des insectes en reponse a une agression bacterienne ou mecanique. On peut donc se demander si cette parente structurale est le resultat de l'evolution d'une proteine ancestrale ou si, sous une pression adaptative, elle resulte d'une convergence vers une structure globulaire et stable, formee d'une helice a et d'un feuillet β. Pour tenter d'apporter une lumiere nouvelle sur ces observations, une approche genetique a ete entreprise. Les ADN complementaires (ADNc) codant pour les precurseurs de plusieurs toxines actives sur les canaux Na + et K + ont ete decryptes. Ces informations de sequences nucleiques ont permis de determiner par la suite les sequences promotrices et structurales des genes de ces toxines. Ces genes possedent un seul intron, situe a la fin du peptide signal de longueur variable suivant les toxines et particulierement riches en A+T (jusqu'a 86 %). Les regions promotrices ont ete identifiees par les boites consensus (CAAT et TATA).